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<!DOCTYPE html>

<title>Urease</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Urease</span></h1>

</header>

</div>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Urease (<i><a href="Klebsiella_aerogenes" title="Klebsiella aerogenes">Klebsiella aerogenes</a></i>)

</th></tr>

</td></tr>

<tr>

<td colspan="3" class="hintergrundfarbe1" style="text-align:center; font-size:smaller; font-weight:bold;">Bändermodell mit 2 Ni-Ionen (grün) nach <a href="Protein_Data_Bank" title="Protein Data Bank">PDB</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/2KAU">2KAU</a>

</td></tr>

<tr>

<p>Vorhandene Strukturdaten: <a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P18314">P18314</a>

</p>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Molare_Masse" title="Molare Masse">Masse</a>/Länge <a href="Prim%C3%A4rstruktur" title="Primärstruktur">Primärstruktur</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">2319 = 3*(567+106+100) Aminosäuren

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Sekund%C3%A4rstruktur" title="Sekundärstruktur">Sekundär-</a> bis <a href="Quart%C3%A4rstruktur" title="Quartärstruktur">Quartärstruktur</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">3*(α + β + γ)

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Koenzym" class="mw-redirect" title="Koenzym">Kofaktor</a>

</td>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Bezeichner

</th></tr>

<tr>

<td>Externe IDs

</td>

<ul><li><a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P18314">P18314</a></li>

<li><a href="CAS-Nummer" title="CAS-Nummer">CAS-Nummer</a>: <span title="Untervorlage eingebunden: CASRN"></span><a rel="nofollow" class="external text" href="https://commonchemistry.cas.org/detail?cas_rn=9002-13-5">9002-13-5</a><span class="editoronly" style="display:none;"></span></li></ul>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Enzymklassifikation

</th></tr>

<tr>

<td><a href="EC-Nummer" title="EC-Nummer">EC, Kategorie</a>

</td>

<td colspan="2" class="" style="text-align:center;"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.brenda-enzymes.org/enzyme.php?ecno=3.5.1.5">3.5.1.5</a>, <a href="Hydrolase" class="mw-redirect" title="Hydrolase">Hydrolase</a>

</td></tr>

<tr>

<td>Reaktionsart

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;"><a href="Hydrolyse" title="Hydrolyse">Hydrolyse</a>

</td></tr>

<tr>

<td>Substrat

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">Harnstoff + H<sub>2</sub>O

</td></tr>

<tr>

<td>Produkte

</td>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Vorkommen

</th></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;">Homologie-Familie

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;"><a rel="nofollow" class="external text" href="http://hogenom.univ-lyon1.fr/query_sequence?seq=P18314">Urease-alpha</a>

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;">Übergeordnetes <a href="Taxon" title="Taxon">Taxon</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;"><a href="Bakterien" title="Bakterien">Bakterien</a>

</td></tr>

</tbody></table><p><span class="editoronly" style="display:none;"></span>

</p><table class="wikitable infobox float-right" style="font-size:90%; margin-top:0; width:350px;">

<th colspan="2" style="background:#FFDEAD; color:#202122;">Sicherheitshinweise

</th></tr>

<tr>

<td style="width:33%;"><a href="CAS-Nummer" title="CAS-Nummer">CAS-Nummer</a></td>

<td>

</p>

</td></tr>

<tr>

<td colspan="2" style="text-align:center"><b><a href="Global_harmonisiertes_System_zur_Einstufung_und_Kennzeichnung_von_Chemikalien" title="Global harmonisiertes System zur Einstufung und Kennzeichnung von Chemikalien">GHS-Gefahrstoffkennzeichnung</a></b> <sup id="cite_ref-GESTIS_1-0" class="reference"><a href="#cite_note-GESTIS-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</td>

</td></tr></tbody></table>

<p><b>Gefahr</b>

</p>

</td></tr>

<tr>

<td rowspan="2" style="border-top: 1px DarkGray dashed; border-right:1px DarkGray dashed; border-bottom: none;"><a href="H-_und_P-S%C3%A4tze" title="H- und P-Sätze">H- und P-Sätze</a>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td style="border-top: 1px DarkGray dashed; border-bottom: none;">P: <span title="Untervorlage eingebunden: P-Sätze"></span><a href="H-_und_P-S%C3%A4tze#P-Sätze" title="H- und P-Sätze"><span style="display:inline-block;"><span style="color:#ff5400; border-bottom:1px dotted #ff5400;" title="Bei Berührung mit der Haut: Mit viel Wasser / … waschen.

(Die vom Gesetzgeber offen gelassene Einfügung ist vom Inverkehrbringer zu ergänzen; Geänderter Text seit Inkraftreten der „4. Anpassung an den Technischen Fortschritt“ am 1. Dezember 2014)">302+352</span></span></a>‐<a href="H-_und_P-S%C3%A4tze#P-Sätze" title="H- und P-Sätze"><span style="display:inline-block;"><span style="color:#ff5400; border-bottom:1px dotted #ff5400;" title="Bei Kontakt mit den Augen: Einige Minuten lang behutsam mit Wasser spülen. Eventuell vorhandene Kontaktlinsen nach Möglichkeit entfernen. Weiter spülen.

(Geänderter Text seit Inkraftreten der „8. Anpassung an den Technischen Fortschritt“ am 1. Februar 2018)">305+351+338</span></span></a> <sup id="cite_ref-GESTIS_1-1" class="reference"><a href="#cite_note-GESTIS-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</td></tr>

</tbody></table>

</td></tr>

</tbody></table><p><span class="editoronly" style="display:none;"></span>

</p><p>Die <b>Urease</b> ist das <a href="Enzym" title="Enzym">Enzym</a>, das <a href="Harnstoff" title="Harnstoff">Harnstoff</a> in <a href="Ammoniak" title="Ammoniak">Ammoniak</a> und <a href="Kohlenstoffdioxid" title="Kohlenstoffdioxid">Kohlenstoffdioxid</a> bzw. in <a href="Ammonium" title="Ammonium">Ammonium</a>- und <a href="Carbonat" class="mw-redirect" title="Carbonat">Carbonationen</a> spaltet; da die Reaktion in wässriger Lösung stattfindet, entstehen zum Teil auch <a href="Hydrogencarbonat" class="mw-redirect" title="Hydrogencarbonat">Hydrogencarbonat</a>ionen:

</p>

</mrow>

</mrow>

</msubsup>

</mrow>

</mrow>

</mrow>

</mrow>

</msubsup>

</mrow>

</mrow>

</msubsup>

</mrow>

</mrow>

</msubsup>

</mrow>

</mrow>

</msubsup>

</mrow>

</mstyle>

</mrow>

<annotation encoding="application/x-tex">{\displaystyle {\ce {H2N-CO-NH2 + H2O -> 2NH3 + CO2}}}</annotation>

</semantics>

</math></span><img src="./_assets_/eb734a37dd21ce173a46342d1cc64c92/fd2809cdb4978794f63292f2068f3d4217027a39.svg" class="mwe-math-fallback-image-inline mw-invert skin-invert" aria-hidden="true" style="vertical-align: -1.005ex; width:42.196ex; height:2.843ex;" alt="{\displaystyle {\mathrm {H} {\vphantom {A}}_{\smash[{t}]{2}}\mathrm {N} {-}\mathrm {CO} {-}\mathrm {NH} {\vphantom {A}}_{\smash[{t}]{2}}{}+{}\mathrm {H} {\vphantom {A}}_{\smash[{t}]{2}}\mathrm {O} {}\mathrel {\longrightarrow } {}2\,\mathrm {NH} {\vphantom {A}}_{\smash[{t}]{3}}{}+{}\mathrm {CO} {\vphantom {A}}_{\smash[{t}]{2}}}}" loading="lazy"></span><br></div>

<p>oder

</p>

</mrow>

</mrow>

</msubsup>

</mrow>

</mrow>

</mrow>

</mrow>

</msubsup>

</mrow>

</mrow>

</msubsup>

</mrow>

</mrow>

</msubsup>

</mrow>

</mrow>

</msubsup>

</mrow>

</mstyle>

</mrow>

<annotation encoding="application/x-tex">{\displaystyle {\ce {H2N-CO-NH2 + 2H2O -> 2NH4+ + CO3^{2}-}}}</annotation>

</semantics>

</math></span><img src="./_assets_/eb734a37dd21ce173a46342d1cc64c92/13f21a4b9eb920702386a9ef42eb0fc01c3bc00f.svg" class="mwe-math-fallback-image-inline mw-invert skin-invert" aria-hidden="true" style="vertical-align: -1.005ex; width:45.481ex; height:3.343ex;" alt="{\displaystyle {\mathrm {H} {\vphantom {A}}_{\smash[{t}]{2}}\mathrm {N} {-}\mathrm {CO} {-}\mathrm {NH} {\vphantom {A}}_{\smash[{t}]{2}}{}+{}2\,\mathrm {H} {\vphantom {A}}_{\smash[{t}]{2}}\mathrm {O} {}\mathrel {\longrightarrow } {}2\,\mathrm {NH} {\vphantom {A}}_{\smash[{t}]{4}}{\vphantom {A}}^{+}{}+{}\mathrm {CO} {\vphantom {A}}_{\smash[{t}]{3}}{\vphantom {A}}^{2}{-}}}" loading="lazy"></span><br></div>

<p>Die Urease zählt zur Gruppe der <a href="Amidasen" title="Amidasen">Amidasen</a> und kommt häufig in Pflanzensamen, <a href="Bakterie" class="mw-redirect" title="Bakterie">Bakterien</a>, Krebsen und Meeresmuscheln vor. Pflanzenurease wirkt unabhängig von der harnstoffspaltenden Funktion als <a href="Insektizid" title="Insektizid">Insektizid</a> und erzeugt in Säugetierblut eine <a href="Thrombozytenaggregation" title="Thrombozytenaggregation">Thrombozytenaggregation</a>.<sup id="cite_ref-2" class="reference"><a href="#cite_note-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Insbesondere die Urease in Bodenbakterien spielt eine wichtige Rolle im <a href="Stickstoffkreislauf" title="Stickstoffkreislauf">Stickstoffkreislauf</a>, denn ohne sie wäre eine Stickstoffdüngung durch den in Abwesenheit von Enzymen zersetzungsbeständigen <a href="Harnstoff" title="Harnstoff">Harnstoff</a>, eines Bestandteils der Jauche, nicht möglich. Auf der anderen Seite sind Urease-positive Bakterien in den Exkrementen die Ursache für unerwünschte <a href="Ammoniak" title="Ammoniak">Ammoniak</a>-<a href="Emission_(Umwelt)" title="Emission (Umwelt)">Emissionen</a> in der landwirtschaftlichen Tierhaltung (in Deutschland im Jahr 2005 geschätzte 490.000 von 590.000 Tonnen Gesamt-Ammoniakemission).<sup id="cite_ref-3" class="reference"><a href="#cite_note-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-4" class="reference"><a href="#cite_note-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Durch die Katalyseaktivität des Enzyms wird die Reaktionsgeschwindigkeit sehr stark um den Faktor 10<sup>14</sup> erhöht. Die Urease aus Bohnen (und wohl auch der Bakterien) ist ein <a href="Metalloenzym" class="mw-redirect" title="Metalloenzym">Metalloenzym</a> und enthält <a href="Nickel" title="Nickel">Nickel</a>.

</p><p>Die Urease aus <a href="Jackbohne" title="Jackbohne">Jackbohnen</a> war das erste Enzym, das 1926 durch <a href="James_Batcheller_Sumner" title="James Batcheller Sumner">James Batcheller Sumner</a> gereinigt und kristallisiert werden konnte.<sup id="cite_ref-5" class="reference"><a href="#cite_note-5"><span class="cite-bracket">[</span>5<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Dafür gab es 1946 den Nobelpreis in Chemie.<sup id="cite_ref-6" class="reference"><a href="#cite_note-6"><span class="cite-bracket">[</span>6<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Urease wird auf Grund der Struktur des nickelhaltigen Zentrums in der metallorganischen Chemie als ein mögliches Modellsystem für die katalytische Aktivierung von Kohlenstoffdioxid angesehen. Komplexe N-Carbamate (Bindung des elektronenarmen Kohlenstoffatoms des Kohlenstoffdioxids an das elektronenreiche Stickstoffatom von Iminen/Aminen) mit Nickel (0- oder 2-wertig) als Zentralatom existieren und sind strukturell charakterisiert; infrarotspektroskopische Untersuchungen haben eine Energieabsenkung (Aktivierung) der thermodynamisch sehr stabilen C=O-Doppelbindungen nachweisen können. Jedoch steht der Nachweis der Übertragung von derartig „aktiviertem“ Kohlenstoffdioxid auf andere Substrate noch aus.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Medizinische_Bedeutung">Medizinische Bedeutung</h2></div>

<p>Organismen (z. B. <i><a href="Helicobacter_pylori" title="Helicobacter pylori">Helicobacter pylori</a></i>), welche Urease besitzen, sind oft Krankheitserreger des Verdauungssystems, da sie durch das freigesetzte Ammoniak im sauren Milieu des Magens überleben können. Das Gleiche gilt für die pathologischen Arten der Gattung <i><a href="Proteus_(Gattung)" class="mw-redirect" title="Proteus (Gattung)">Proteus</a></i>, die so den <a href="Urogenitaltrakt" class="mw-redirect" title="Urogenitaltrakt">Urogenitaltrakt</a> besiedeln. Diese alkalische Reaktion des Ammoniaks wird auch zum Nachweis dieser Organismen eingesetzt (siehe: <a href="Helicobacter-Urease-Test" title="Helicobacter-Urease-Test">Helicobacter-Urease-Test</a>).

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Bedeutung_für_die_Landwirtschaft"><span id="Bedeutung_f.C3.BCr_die_Landwirtschaft"></span>Bedeutung für die Landwirtschaft</h2></div>

<p>Urease in Bodenbakterien ist die Voraussetzung für die Wirkung von Exkrementen als Stickstoffdünger, da erst die <a href="Hydrolyse" title="Hydrolyse">hydrolytische</a> Spaltung von Harnstoff den Stickstoff als <a href="Ammoniumion" class="mw-redirect" title="Ammoniumion">Ammoniumionen</a> verfügbar macht. Das Zwischenprodukt Ammoniak ist allerdings gasförmig und nur geringe Mengen des Gases können von der Feuchtigkeit des Bodens aufgefangen werden. Es entweicht daher immer ein Anteil des Ammoniaks und geht als Dünger verloren. Dieser Anteil ist umso größer, je konzentrierter der Ausgangsstoff Harnstoff vorhanden ist und deswegen geht am meisten Ammoniak aus Stallboden und Jauche verloren. Da Ammoniak außerdem auf mehrere Arten umweltschädlich ist und man sich international auf eine Eingrenzung der Emissionen geeinigt hat, wird unter anderem versucht, mit <a href="Ureaseinhibitoren" title="Ureaseinhibitoren">Ureaseinhibitoren</a> das Problem zu lösen und die Emission aus Ställen zu senken.<sup id="cite_ref-7" class="reference"><a href="#cite_note-7"><span class="cite-bracket">[</span>7<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Kinetik">Kinetik</h2></div>

<p>Die Reaktion von Urease mit Harnstoff eignet sich zur Veranschaulichung der Abhängigkeit der <a href="Kinetik_(Chemie)" title="Kinetik (Chemie)">Reaktionsgeschwindigkeit</a> von der Zeit, wenn man eine Harnstofflösung mit einer hohen Konzentration wählt.<br>

Da beim Zerfall von Harnstoff in wässriger Lösung <a href="Ion" title="Ion">Ionen</a> entstehen, lässt sich die Zunahme der Ionen über <a href="Leitf%C3%A4higkeit" title="Leitfähigkeit">Leitfähigkeitsmessung</a> verfolgen. Über einen längeren Zeitraum steigt die Leitfähigkeit linear.<br>

Die Reaktion kann auch <a href="Fotometrisch" class="mw-redirect" title="Fotometrisch">fotometrisch</a> verfolgt werden. Hierbei wird als Indikator <a href="Bromthymolblau" title="Bromthymolblau">Bromthymolblau</a> zugegeben, der sich im Verlauf der Reaktion immer intensiver blau färbt. Die <a href="Extinktion_(Optik)" title="Extinktion (Optik)">Extinktion</a>, ein Maß für die Konzentration, steigt dabei über einen längeren Zeitraum ebenfalls linear an.<br>

Beim Zerfall von Harnstoff ist die Reaktionsgeschwindigkeit über einen längeren Zeitraum konstant. Es liegt hierfür eine Reaktion nullter Ordnung vor.<br>

Entscheidend dabei ist aber, dass die Substratkonzentration, hier die von Harnstoff, nicht zu klein ist. Für kleinere Substratkonzentrationen lässt sich mit diesen Versuchen die Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit von der Konzentration, wobei die Zeit konstant gehalten wird, entsprechend der <a href="Michaelis-Menten-Theorie" title="Michaelis-Menten-Theorie">Michaelis-Menten-Theorie</a> veranschaulichen.<sup id="cite_ref-8" class="reference"><a href="#cite_note-8"><span class="cite-bracket">[</span>8<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-9" class="reference"><a href="#cite_note-9"><span class="cite-bracket">[</span>9<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Geschichte">Geschichte</h2></div>

<p>Die Wirkungen von Urease wurden 1798 von <a href="Antoine_Fran%C3%A7ois_de_Fourcroy" title="Antoine François de Fourcroy">Fourcroy</a> und <a href="Louis-Nicolas_Vauquelin" title="Louis-Nicolas Vauquelin">Vauquelin</a> entdeckt und 1861 von <a href="Louis_Pasteur" title="Louis Pasteur">Louis Pasteur</a> mit Mikroorganismen in Zusammenhang gebracht, die 1864 von <a href="Philippe_%C3%89douard_L%C3%A9on_Van_Tieghem" title="Philippe Édouard Léon Van Tieghem">Van Tieghem</a> als <i>Micrococcus ureae</i> erstbeschrieben wurden. 1876 wurde Bakterien-Urease durch <a href="Fr%C3%A9d%C3%A9ric_Alphonse_Musculus" title="Frédéric Alphonse Musculus">Musculus</a> isoliert und die katalytische Reaktion definiert. Erst die Entdeckung von <a href="Sojabohne" title="Sojabohne">Sojabohnen</a>-Urease durch <i>T. Takeuchi</i> im Jahr 1909 und folgend deren Herstellung in großen Mengen machten tiefergehende Untersuchungen möglich.<sup id="cite_ref-10" class="reference"><a href="#cite_note-10"><span class="cite-bracket">[</span>10<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Siehe_auch">Siehe auch</h2></div>

<ul><li><a href="Concanavalin_A" title="Concanavalin A">Concanavalin A</a></li>

<li><a href="Metalloprotein" class="mw-redirect" title="Metalloprotein">Metalloprotein</a></li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>

<ul><li>L. Holm, C. Sander: <cite style="font-style:italic">An evolutionary treasure: unification of a broad set of amidohydrolases related to urease</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Proteins</cite>. <span style="white-space:nowrap">Band<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>28</span>, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>1</span>, Mai 1997, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>72–82</span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9144792?dopt=Abstract">PMID 9144792</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Urease&rft.atitle=An+evolutionary+treasure%3A+unification+of+a+broad+set+of+amidohydrolases+related+to+urease&rft.au=L.+Holm%2C+C.+Sander&rft.date=1997-05&rft.genre=journal&rft.issue=1&rft.jtitle=Proteins&rft.pages=72-82&rft.pmid=9144792&rft.volume=28" style="display:none"> </span></li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<ul><li>chemieunterricht.de: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.chemieunterricht.de/dc2/tip/urease.htm">Urease</a></li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-GESTIS-1"><span class="mw-cite-backlink">↑ <sup><a href="#cite_ref-GESTIS_1-0">a</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-GESTIS_1-1">b</a></sup></span> <span class="reference-text">Eintrag zu <span style="font-style:italic;"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://gestis.dguv.de/data?name=123199">Urease</a></span> in der <a href="GESTIS-Stoffdatenbank" title="GESTIS-Stoffdatenbank">GESTIS-Stoffdatenbank</a> des <a href="Institut_f%C3%BCr_Arbeitsschutz_der_Deutschen_Gesetzlichen_Unfallversicherung" title="Institut für Arbeitsschutz der Deutschen Gesetzlichen Unfallversicherung">IFA</a>, abgerufen am 4. Dezember 2021.<small class="noscript"><span></span> (JavaScript erforderlich)</small></span>

</li>

<li id="cite_note-2"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-2">↑</a></span> <span class="reference-text">C. Follmer, R. Real-Guerra, G. E. Wasserman, D. Olivera-Severo, C. R. Carlini: <cite style="font-style:italic">Jackbean, soybean and Bacillus pasteurii ureases: biological effects unrelated to ureolytic activity</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Eur. J. Biochem.</cite> <span style="white-space:nowrap">Band<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>271</span>, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>7</span>, April 2004, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>1357–1363</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1111/j.1432-1033.2004.04046.x">10.1111/j.1432-1033.2004.04046.x</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15030486?dopt=Abstract">PMID 15030486</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Urease&rft.atitle=Jackbean%2C+soybean+and+Bacillus+pasteurii+ureases%3A+biological+effects+unrelated+to+ureolytic+activity&rft.au=C.+Follmer%2C+R.+Real-Guerra%2C+G.+E.+Wasserman%2C+...&rft.date=2004-04&rft.doi=10.1111%2Fj.1432-1033.2004.04046.x&rft.genre=journal&rft.issue=7&rft.jtitle=Eur.+J.+Biochem.&rft.pages=1357-1363&rft.pmid=15030486&rft.volume=271" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-3"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-3">↑</a></span> <span class="reference-text">U. Dämmgen: <i>Emissionen aus der deutschen Landwirtschaft - Nationaler Emissionsbericht (NIR) 2007 für 2005. Einführung, Methoden und Daten.</i> Landbauforschung Völkenrode, SH 304</span>

</li>

<li id="cite_note-4"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-4">↑</a></span> <span class="reference-text">U. Dämmgen: <i>Emissionen aus der deutschen Landwirtschaft - Nationaler Emissionsbericht (NIR) 2007 für 2005.</i> Tab.n, Landbauforschung Völkenrode, SH 304</span>

</li>

<li id="cite_note-5"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-5">↑</a></span> <span class="reference-text"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.jbc.org/content/69/2/435"><i>The Isolation and Crystallization of the Enzyme Urease.</i></a> In: <i>Journal of biological Chemistry.</i> Nr. 69, S. 435–441.</span>

</li>

<li id="cite_note-6"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-6">↑</a></span> <span class="reference-text"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1946/#">Nobelpreisträger in Chemie 1946</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.nobelprize.org/">Nobelprize.org</a>, abgerufen am 1. November 2012.</span>

</li>

<li id="cite_note-7"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-7">↑</a></span> <span class="reference-text">Martin Leinker: <i>Entwicklung einer Prinziplösung zur Senkung von Ammoniakemissionen aus Nutztierställen mit Hilfe von Ureaseinhibitoren.</i> Diss. Martin-Luther-Univ. Halle-Wittenberg 2007. <a href="Uniform_Resource_Name" title="Uniform Resource Name">urn</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:gbv:3-000012809">nbn:de:gbv:3-000012809</a> (PDF)</span>

</li>

<li id="cite_note-8"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-8">↑</a></span> <span class="reference-text">H. Hassinger, R.-D. Wiebusch: <i>Experimentelle Enzymologie.</i> Diesterweg Salle & Sauerländer, 1977, ISBN 3-425-05345-0.</span>

</li>

<li id="cite_note-9"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-9">↑</a></span> <span class="reference-text">Dr. Bruno Lange GmbH: <i>Handbuch zum Lange Photometer, Versuchsanleitungen.</i></span>

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<li id="cite_note-10"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-10">↑</a></span> <span class="reference-text">William Robert Fearon: <i>Urease.</i> In: <i><a href="Biochemical_Journal" title="Biochemical Journal">Biochemical Journal</a>.</i> Band 17, Nr. 1, 1923, S. 84–93, bes. S. 84, (<a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.biochemj.org/bj/017/0084/0170084.pdf">PDF</a>; 1,1 MB).</span>

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Normdaten (Sachbegriff): <a href="Gemeinsame_Normdatei" title="Gemeinsame Normdatei">GND</a>: <span class="-print"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://d-nb.info/gnd/4231554-2">4231554-2</a></span> </div>

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